Crédito: PRX VIDA (2025). Dos: 10.1103/prxLife.3.013018
En los organismos vivos, cada proteína elimina tareas específicas como polímero biológico, transporte molecular o reparación de ADN que contiene cientos de aminoácidos. Para realizar estas tareas, deben doblarse en formas específicas. Es un proceso complejo que es crucial para la vida, y a pesar del progreso en el campo, hay muchas preguntas gratuitas sobre el proceso.
Un estudio publicado en PRX VIDA Un poco de luz sobre este tema y el sanador de drogas, novedoso, puede conducir a nuevas formas de diseñar proteínas para materiales biológicos y otras aplicaciones.
Los investigadores liderados por Corey O’Hern desarrollaron modelos computacionales para todas las proteínas esféricas en el banco de datos de proteínas de la base de datos en línea y midieron sus áreas centrales internas. Cada proteína tiene una parte de empaque de núcleo del 55%. Es decir, el 55% del espacio está ocupado por átomos. Llevó al equipo de investigación a dos preguntas.
«¿Por qué todos tenían el mismo valor? Y, en particular, el valor es del 55%?» Dijo O’Hern, profesor de ingeniería mecánica, ciencia de materiales, física y física aplicada. «La respuesta parece ser que la parte de embalaje deja de aumentar cuando los núcleos de proteínas son mermeladas o estrictas».
Es decir, los aminoácidos separados que forman un núcleo de proteína no pueden comprimirse cuando se pliegan la proteína. La parte de embalaje que los objetos se unen a menudo depende de su forma. Materiales esféricos, por ejemplo, mermelada en el lado de embalaje del 64%.
«Pero los aminoácidos tienen formas complejas», dijo O’Hern.
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Una dirección interesante para el futuro es que la parte de embalaje del núcleo de proteína puede compactarse para proteínas en condiciones fisiológicas. Por ejemplo, ha habido estudios de proteínas a alta presión, imitando tensiones en la hidroelectricidad del océano profundo, que está conectado a la síntesis básica de las moléculas orgánicas.
La característica estructural de las proteínas a altas presiones ha demostrado que la parte de empaque del núcleo de proteína aumenta al 58-60%. Por lo tanto, esta investigación se relaciona con nuestra comprensión del origen de la vida.
«Ahora conocemos las propiedades de los núcleos de proteínas en condiciones de plegamiento únicas. No hay necesidad de soportar el 55%del empaque del núcleo de proteínas», dijo el PhD Alex Grigas. El candidato y el documento es un autor principal en el laboratorio de O’Hern.
«Si cambia las condiciones del solvente, la presión o el salto de temperatura, es posible que pueda empacar aminoácidos de manera más efectiva».
El diseño de proteínas se está centrando actualmente en crear nuevas secuencias de aminoácidos para diseñar nuevas estructuras y funciones de proteínas, dijo O’Hern.
«Ahora, este trabajo abre la posibilidad de diseñar nuevas estructuras y funciones de proteínas cambiando las condiciones de plegamiento, incluso con la misma secuencia de aminoácidos».
Más información:
Alex T. Grigas y otros, el plegamiento de proteínas como una transición de atasco, PRX VIDA (2025). Dos: 10.1103/prxLife.3.013018
Proporcionado por la Universidad de Yale
Referencia.
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