El estudio revela que los péptidos plegados son más conductores de electricidad que los péptidos desplegados

El estudio revela que los péptidos plegados son más conductores de electricidad que los péptidos desplegados

Los péptidos plegados son más conductores de electricidad que los péptidos desplegados.

Los procesos de generación de energía dentro de las células vivas que permiten el transporte de electrones, la fotosíntesis y la respiración se mejoran en péptidos con una estructura plegada y colapsada. Crédito: Moeen Maigooni

¿Qué le da energía electrónica a los péptidos? Una estructura plegada, según un nuevo estudio procedimientos de la Academia Nacional de Ciencias.

Los procesos de generación de energía dentro de las células vivas que permiten el transporte de electrones, la fotosíntesis y la respiración se mejoran en péptidos con una estructura plegada y colapsada. Investigadores interdisciplinarios del Instituto Beckman de Ciencia y Tecnología Avanzadas combinaron experimentos de una sola molécula, simulaciones de dinámica molecular y mecánica cuántica para validar sus hallazgos.

«Este descubrimiento proporciona una nueva comprensión de cómo los electrones fluyen a través de péptidos con estructuras cada vez más complejas y ofrece nuevas formas de diseñar y desarrollar dispositivos electrónicos moleculares más eficientes», dijo el investigador principal Charles Schroeder, profesor de Economía James en Ciencia e Ingeniería de Materiales de la universidad. Illinois Urbana-Champaign.

Las proteínas residen en todas las células vivas y son parte integral de las actividades celulares como la fotosíntesis, la respiración (ingresar oxígeno y emitir dióxido de carbono) y la contracción muscular.

Químicamente, las proteínas son largas cadenas de aminoácidos como las luces navideñas, con diferentes colores que representan diferentes aminoácidos como el triptófano y la glutamina.

En la forma más simple de una proteína (su estructura primaria), la cadena de aminoácidos es plana. Pero es probable que los aminoácidos se mezclen; Cuando interactúan entre sí, las cuerdas se enredan, lo que lleva a un colapso estructural conocido como plegamiento de proteínas (o estructura secundaria).

Los investigadores preguntaron cómo la estructura de la proteína afecta su capacidad para conducir electricidad, una pregunta que la literatura existente no responde claramente.

Rajarshi «Reeju» Samamar, un estudiante de posgrado del grupo Schroeder, ha estado investigando pacientemente este problema de las proteínas, experimentando una molécula a la vez. Pero Samamar no se fijaba en las proteínas. En cambio, se centraron en péptidos, fragmentos de proteínas con una porción de aminoácidos.

Para este estudio, Samamar utilizó péptidos con aproximadamente cuatro o cinco aminoácidos, lo que permitió realizar observaciones más granulares, dijo.

Samamar encontró algo sorprendente: los péptidos estirados con estructura primaria parecían ser portadores de energía menos eficientes que sus homólogos plegados con estructura secundaria. La marcada diferencia entre el comportamiento de los péptidos en cada estado despertó su curiosidad.

«Los péptidos son muy flexibles. Estábamos interesados ​​en comprender cómo cambian las propiedades de conductividad cuando los estiras y cómo los péptidos pasan de una estructura secundaria plegada a una estructura extendida. Curiosamente, vi un salto distintivo entre esas dos estructuras con diferentes propiedades electrónicas. en cada uno», dijo Samajdar.

Para verificar sus observaciones, Samamar le pidió al investigador, profesor y doctor en bioquímica Beckman. llamó Moin Maigooni, un asistente de investigación graduado que trabaja con el presidente de Woodland Hastings, Emad Tajkhorshid.

El equipo simuló el comportamiento conformacional de los péptidos con modelos informáticos, confirmando los cambios conformacionales entrecortados observados por Samamar.

Sin dejar piedra científica sin remover, los investigadores utilizaron cálculos de mecánica cuántica con Martin Mosquera, profesor asistente de química en la Universidad Estatal de Montana, y Nicholas Jackson, investigador de Beckman y profesor asistente de química en Illinois. En realidad, las estructuras están relacionadas con cambios en la conductividad.

«Creemos que nuestro enfoque, que combina el modelado estructural con experimentos de una sola molécula, la dinámica molecular y la mecánica cuántica, es un enfoque muy poderoso para comprender la electrónica molecular», dijo Samamar. «Podríamos haber pasado directamente a la cuántica, pero no lo hicimos. La pieza de simulación por ordenador nos permitió estudiar todo el espacio conformacional de los péptidos».

Los resultados triplemente verificados por los investigadores indican que los péptidos con una estructura secundaria plegada conducen la electricidad mejor que los péptidos con una estructura primaria abierta. La estructura secundaria particular que observaron formó una forma llamada 310 Hélice.

Debido a que este trabajo se realizó con péptidos, los resultados proporcionan una mayor comprensión del transporte de electrones en proteínas y otras biomoléculas más grandes y complejas, lo que apunta hacia aplicaciones en dispositivos electrónicos moleculares como los semiconductores que funcionan cambiando entre dos estructuras diferentes.

Más información:
Rajarshi Samamar et al., La estructura secundaria determina el transporte de electrones en péptidos, procedimientos de la Academia Nacional de Ciencias (2024) DOI: 10.1073/pnas.2403324121

Proporcionado por el Instituto Beckman de Ciencia y Tecnología Avanzadas

referencia: Los péptidos plegados son más conductores de electricidad que los péptidos desplegados, según revela un estudio (26 de julio de 2024) Consultado el 27 de julio de 2024 en https://phys.org/news/2024-07-peptides-electrically-unfolded-reveals.html

Este documento está sujeto a derechos de autor. Ninguna parte puede reproducirse sin permiso por escrito, excepto en cualquier trato justo con fines de estudio o investigación privados. El contenido se proporciona únicamente con fines informativos.

Deja una respuesta

Tu dirección de correo electrónico no será publicada. Los campos obligatorios están marcados con *